Специфичният хуморален имунитет се медиира от гликопротеини, наречени антитела или имуноглобулини.

структура

Антитела (Ab) или имуноглобулини (Ig):

  1. Те се произвеждат от В лимфоцити, стимулирани от антигени и диференцирани в плазмени клетки (Антитяло секретиращи клетки, на английски ASC: Антитяло секретиращи клетки)
  2. Секретира се в извънклетъчните телесни течности.
  3. Способни да свързват и атакуват чужди патогени, да ги неутрализират и елиминират чрез множество механизми

The мономер на имуноглобулин има молекулно тегло 150-180 kDa и има форма, подобна на Y (Фигура 1).

Фигура 1. Обща структура на имуноглобулин.

Типичната структура на Ig се състои от две тежки вериги (Н: тежки) и две леки вериги (L: леки), свързани с дисулфидни връзки. И двете вериги се състоят от две части, константна област (C) и променлива област (V).

H и L веригите имат региони или домейни, където протеинът се сгъва, за да образува глобуларна област, обозначена съответно VH, CH и VL, CL. Тежките вериги са изградени от променлива част (VH) и три (за IgG и IgA) или четири (за IgM и IgE) постоянни домейни, наречени CH1, CH2, CH3 и CH4. Леката верига може да бъде от тип λ или κ и се състои от два домейна, едната променлива (VL или VK), а другата константа (CL или CK). Домените VH и VL имат силно променливи региони, наречени CDR (региони, определящи комплементарността), които са свързващото място за специфичен антиген.

Между CH1 и CH2 има шарнирен регион, който позволява гъвкавостта на Ig молекулите. Разграждането на тази шарнирна област с протеази води до два Fab фрагмента, които съдържат антиген-свързващото място и Fc (кристализуем фрагмент), участващи във функциите на антителата.

Домените CH2 и CH3 са свързващи места за Fc рецептори, докато CH1-CL домейните се свързват с комплементарния C4b фрагмент, а CH2 доменът се свързва с комплементния фактор C1q.

Бактерията има различни повърхностни епитопи; по време на инфекция ще бъдат произведени различни антитела и всяко антитяло ще се свърже със своите специфични епитопи на патогена.

Различните аминокиселинни последователности на региона постоянна от тежката верига характеризират различните класове антитела или изотипове (Фигура 2): IgD (δ тежка верига), IgM (μ тежка верига), IgG (γ тежка верига), IgA (α тежка верига) и IgE (ε тежка верига). IgM се секретират като пентамери и IgA като секреторни димери.

Фигура 2. Различните аминокиселинни последователности на тежката константна верига (Н) региона характеризират различни класове антитела или изотипове.

Описани са някои подкласове Ig с различни тежки вериги, главно между класовете IgG и IgA.

Различните антитела са ефекторите на хуморалния имунитет срещу инфекциозни агенти и следователно те присъстват във високи концентрации в серума и други биологични течности (лигавични секрети (например слюнка), мляко, коластра и др.). Защитната роля на антителата се дължи на различни механизми (описани във втората част на статията)

The IgG Те са имуноглобулини с молекулно тегло приблизително 108 kDa. IgG имуноглобулините са по-високи в серума и в екстраваскуларните пространства. IgG са включени главно в системния защитен отговор. Те са ефективни при неутрализирането на вируси, при взаимодействието с C1 фракцията на комплемента и при активирането на каскадата на комплемента с опсонизация и фагоцитоза на патогени. Освен това, те насърчават смъртта на заразени клетки чрез медиирана от антитела клетъчна цитотоксичност (ADCC-антитяло зависими клетъчно-медиирани реакции на цитотоксичност). Прасето има шест подкласа на IgG, от IgG1 до IgG6.

Мономерите на IgM с молекулно тегло приблизително 108 kDa те са прикрепени към повърхността на В клетките и имат ролята на BCR (B Cell Receptor) за разпознаване на антиген. Секретираните IgM имат пентамерна форма с кръгла форма, в която пет мономерни субединици, свързани с дисулфидни връзки и J верига; тази пентамерна форма има приблизително 900 kDa молекулно тегло.

IgM е първият синтезиран имуноглобулин, когато има първи контакт с антигена. Той се секретира предимно като част от първичния хуморален имунен отговор за важна първа защита срещу вирусни и бактериални инфекции. Наличието на специфичен IgM срещу патоген в серума показва скорошна/остра инфекция. Те също се секретират по време на вторичния отговор, но в по-малки количества. В тази форма Fc регионите са в центъра с десет антиген-свързващи места в периферията. IgMs са способни да се свързват с повече молекули от С1 фрагмента за класическия път и са много ефективни при активиране на комплемента за опсонизация. както при неутрализирането и аглутинацията на вирусите.

Така наречените естествени IgM антитела (NA: "Естествени антитела" - IgM) се произвеждат от някои подгрупи от В лимфоцити, които могат да бъдат включени като първа линия защита срещу системното разпространение на инфекциозни агенти.

The IgA е преобладаващият клас Ig в секрети (слюнка, слуз, сълзи, коластра, мляко) върху лигавичните повърхности и предотвратява проникването и колонизирането на патогени.

The IgE те са имуноглобулини с приблизително 190 kDa молекулно тегло и присъстват в ниски концентрации в кръвта. IgE имуноглобулините участват специфично в тип I свръхчувствителност и защита срещу паразити.

Мономер IgD има водеща роля като BCR.