ензимите

  • Carrer de Sant Roc, 15
    Испания
  • + 34 964 34 26 26
  • http://www.quimialmel.com

Ензимите са катализаторите за реакции в биологичните системи, както и по-специализираните протеини, с изключение на малка група каталитични РНК молекули, които не са протеини.

Тяхната каталитична сила често е много по-добра от синтетичните катализатори и те действат в организирани последователности, като катализират стотици последователни реакции в метаболитните пътища, по които хранителните вещества се разграждат, енергията се запазва и трансформира, а биологичните макромолекули се произвеждат от по-стари прекурсори.

История на ензимите

XIX век. Активността на ензимите е описана за първи път в началото на 19-ти век, в проучвания върху смилането на месото чрез стомашни секрети и чрез превръщането на нишестето в захар чрез слюнката.

1850г. Луис Пастьор каза, че ферментацията на захар в алкохол с дрожди се катализира от "ферменти", които по-късно се наричат ​​ензими.

1897 г. Години по-късно Едуард Бухнер открива, че екстрактите от дрожди могат да ферментират захар в алкохол извън структурата на живите клетки. Този факт насърчи биохимиците да се опитат да изолират много различни ензими и да изследват техните свойства.

През 1926г, Джеймс Самър изолира уреаза, факт, който подтиква първите проучвания за свойствата на ензимите.

По късно през 30-те години ензимите пепсин и трипсин бяха кристализирани.

През последната част на века и началото на 21 век се провеждат по-интензивни изследвания на ензимите, които катализират клетъчния метаболизъм, пречиствайки хиляди ензими, които се прилагат в много, много области.

Структура

Както сме коментирали, лповечето ензими са протеини, следователно не изискват повече химически групи от аминокиселинни остатъци за тяхната активност.

въпреки това, други ензими изискват допълнителен химичен компонент, Наречен кофактор.

↳ Кофакторът е един или повече неорганични йони като Fe2 +, Mg2 +, Mn2 + или Zn2 +, или органичен или метало-органичен комплекс, наречен коензим.

Някои ензими изискват коензим или един или повече метални йони за своята активност. Коензим, прикрепен към ензимния протеин, се нарича протезна група.

Минерални кофактори

Те включват голяма група неорганични вещества с мнозинство метални йони.

Цинк

  • Това е най-повсеместният и универсален от металните кофактори. Повече от 300 ензима имат цинков кофактор.
  • Приблизително 3% от генома на бозайниците кодират ДНК-свързани цинкови протеини на пръстите.
  • Той също така участва в ензими като карбоанхидраза, която е необходима за секрецията на солна киселина в стомаха, карбоксипептидаза, аспартат-транскарбамилаза и алкохол дехидрогеназа, олигометафосфатаза и др.
  • Той се абсорбира от дванадесетопръстника и се свързва слабо с почти всички плазмени протеини, главно албумин. Това е важно за транспорта до тъканите.

Веднъж там се натрупва слабо в тъканите и при недостатъчна диета плазмената концентрация бързо спада.

Желязо

Повечето ензими с желязо двойка желязо като Хей, или като специална подредба на желязо със сярни групи, известна като желязо-серни центрове.

→ The цитохром c е често срещан хем протеин в митохондриите, където аксиалните лиганди към желязото се заемат от хистидин и метионин.

  • Ензимите с хем група имат червеникав цвят, в зависимост от степента на окисление на желязото, факт, който доведе до назоваването на хем протеините на митохондриите като "цитохром".
  • Най-известният ензим е цитрохром с оксидаза, ензимът е способен да раздели молекула кислород, за да образува вода.

→ Ензимите с железно-серни центрове биха били ксантин-оксидаза, сукцинат дехидрогеназа и нитрогеназа.

Мед

  • Медта участва в многобройни ензими, макар и не толкова изобилни като цинка, като изпълнява важни биологични функции главно в рамките на цитозол.
  • Повечето от тях са оксидази, Y. участва заедно с желязото в цитохром оксидазата.
  • Медните ензими могат да бъдат прости или сложни в зависимост от броя на съдържащите се в тях медни атоми. Допамин-бета-монооксигеназата съдържа 8 медни атома.
  • Медта придава на много протеини син цвят, както прави церулопламин.
  • Поради тенденцията за приемане на електрони, медта е мощен окислител.

Медните места на церулоплазмин имат способността да окисляват Fe2 + до Fe3 +; който подготвя железни йони за свързване с трансферин и доставяне на желязо до органите и тъканите. Тази реакция свързва двата елемента и може да обясни защо анемията може да възникне, когато има недостиг на мед.

Манган

Той може да бъде най-рядко срещаният елемент в ензимите, а понякога и най-пренебрегваният. Но манганът участва във важни ензими като пируват карбоксилаза, и аргиназа в урейния цикъл.

Той действа и като кофактор, активиращ метала за много ензими изискващи магнезий, като фруктоза 1.6 дифосфатаза, галактокиназа, глюкоза 1.6 фосфомутаза, глутатион редуктаза и пептидаза, наред с други.

Магнезий

  • Това се изисква от голям брой ензими, включително фитази които са най-използвани в храната за животни.

Дефицитът на магнезий не позволява да се активират фитазите, намалявайки тяхната ефективност.

  • Той също така участва в други ензими, всички тесно свързани с фосфора, както и алкална фосфомоноестераза, аргинин киназа, аспартаза, ATPase, декарбоксилаза, фосфофруктокиназа, фосфорилаза.
  • Освен това магнезият е участва във важни метаболитни пътища като гликолиза с ензими като пируват киназа или хексокиназа.

Кобалт

  • Като кобалт кофактор е много свързан с витамин В12. Най-честата форма на кобалтосъдържащия коензим е цианокобаламин.
  • Участва, но в по-малка степен и като кофактор, заедно с други минерали в ензими като алкална фосфомоноестраза, фенолоксидаза или трифосфатаза.

Калций

  • Калцият е кофактор за ограничен брой коензими. Най-важните и уместни са алфа-амилаза и термолизин.
  • Той също така участва в актин-миозиновия комплекс в мускулите, но функциите му са по-важни в други метаболитни пътища и пътища, отколкото като кофактор.

Други минерали

Има много други минерали като молибден, ванадий, силициев диоксид, селен и никел, които участват в по-голяма или по-малка степен в много каталитични процеси.