генната

В
В 		В

Моят SciELO

Персонализирани услуги

Списание

  • SciELO Analytics
  • Google Scholar H5M5 ()

Член

  • Испански (pdf)
  • Статия в XML
  • Препратки към статии
  • Как да цитирам тази статия
  • SciELO Analytics
  • Автоматичен превод
  • Изпратете статия по имейл

Индикатори

  • Цитирано от SciELO
  • Достъп

Свързани връзки

  • Цитирано от Google
  • Подобно в SciELO
  • Подобно в Google

Дял

Болнично хранене

версия В он-лайн В ISSN 1699-5198 версия В отпечатана В ISSN 0212-1611

Nutr. Hosp.В vol.36В no.1В МадридВ януари/февруари 2019 г.

http://dx.doi.org/10.20960/nh.1986В

Влияние на аминокиселините от диетата върху генната експресия

Влияние на аминокиселините, които идват от диетата, върху експресията на гени

2 Общинско звено за здраве и консумация. Градски съвет на Гуадикс. Гуадикс, Гранада. Испания

да се направи описателен преглед за влиянието на хранителните аминокиселини в генната експресия.

Материали и метод:

библиографското изследване включва следните писмени източници: Scielo, PubMed, Medline, NCBI, Springer, Scopus, Science Direct и Elsevier, получени до май 2018 г. от критични рецензии на научни статии. След комбинацията от ключови думи бяха открити сто и пет записа. Фундаменталните критерии за подбор бяха взети предвид (заглавие, автори, резюме и резултати), използвайки обоснованото намаление на Maeda и Предпочитани елементи за докладване за систематични прегледи и мета-анализи (PRISMA) като систематична методология за преглед.

има гени, които се регулират на различни етапи, включително транскрипция, посттранскрипционна обработка, ядрен износ и транслация на зряла иРНК. Аминокиселините могат да повлияят на тези процеси чрез активиране на транскрипционни фактори. По отношение на транслацията, аминокиселините могат да регулират протеиновия синтез чрез промени в eIF2B, фосфорилиране на 4E-BP1 и S6 протеини. В допълнение, аминокиселините влияят върху регулирането на експресията на растежен фактор (инсулиноподобен растежен фактор: IGF-I) при хората.

Ключови думи: В Генната експресия; Аминокиселини; Синтез на протеини; Глутамин; Аргинин; mTOR

МАТЕРИАЛ И МГ ‰ ВСИЧКИ

КРИТЕРИИ ЗА ВКЛЮЧВАНЕ

Основните критерии за подбор (заглавие, резюме и резултати) бяха взети под внимание, за да се класифицират статиите, както следва:

Фактор на въздействие (0.500-5.000), получен от основните индекси на цитиране (Journal Citation Reports, JCR; Scimago Journal & Country Rank, SJR).

Статии, публикувани в индексирани списания.

Проучванията за предпочитане са фокусирани върху храненето.

КРИТЕРИИ ЗА ИЗКЛЮЧВАНЕ

Публикации, които не са фокусирани върху храненето.

РЕЗЮМЕ НА ТЪРСЕНЕТО

Фигура 1В Диаграма на общите документи, включени в прегледа.В

Таблица IВ Статии, включени за влиянието на аминокиселините от диетата върху експресията на гениВ

ВЛИЯНИЕ НА АА НА ГОНИЧНОТО ИЗРАЗЯВАНЕ

Има няколко гена, които кодират рибозомни протеини, които се регулират от наличието на АА, като гените S25 и L17, които кодират протеини за 60S рибозомната субединица. Сред най-ефективните репресори за индуциране на L17 и аспарагин синтетаза (AS) са глутамин (Gln), аспарагин (Asp) и аминоизобутирен 16 .

Gln и Arg са две АА, силно изследвани в регулирането на генната експресия.

КОНТРОЛ НА СТАРТА НА ПРЕВОДА ОТ АА

МОДУЛИРАНЕ НА ДЕЙНОСТТА EIF2B

Началото на превода става на различни етапи (фиг. 2):

EIF2-GTP ще се свърже с met-tRNA комплекса и с 40 S субединицата на рибозомата за образуването на 43 S комплекс (Met-tRNA-eIF2-GTP-40 S) и за да продължи процеса на синтез на протеини.

За да се активира отново eIF2, БВП се обменя за GTP и eIF2-GTP се формира отново, който ще функционира в друг цикъл на започване. Този обмен на нуклеотиди на гуанин се катализира от друг иницииращ фактор, eIF-2B, който регулира първия етап на иницииране 27, 28 .

Фигура 2В Начало на транслацията при (А) наличие на АА и (В) лишаване от АА от диета. Адаптиран от Fafournoux et al. (27) .В

ФОСФОРИЛИРАНЕ НА КОМПЛЕКСА 4E-BP1

Съществува втора стъпка в инициирането на транслация, при която иРНК се свързва с преиницииращия комплекс 43 S. Този процес се извършва от комплекс от иницииращи фактори, наречени eIF-4F, които са изградени от РНК хеликаза (eIF-4A), протеин, който се свързва с капачката на m7GTP в 5 'края на иРНК (eIF-4E), протеинът, който служи като скеле (eIF-4G) за свързване с eIF-4A, и свързващият опашката протеин на поли -A (поли А свързващ протеин [PABP]) 21. Тези три протеина (eIF-4A, eIF-4E и eIF-4G) се придържат към 43 S иницииращия комплекс и това от своя страна към 27 mRNA веригата .

Сглобяването на eIF-4F комплекса се регулира отчасти чрез асоциирането на eIF-4E с така наречените eIF-4E-свързващи протеини (4E-BP1) 30) (Фиг. 3). Мястото на свързване на 4E-BP1 с eIF-4E се припокрива с eIF-4G; по този начин те могат да бъдат прикрепени индивидуално към eIF-4E, но не и двете едновременно. По този начин, свързването на eIF-4E с протеина 4B-BP1 предотвратява асоциирането на иРНК към рибозомата; това се случва само когато 4E-BP1 е хипофосфорилиран. И обратно, когато 4E-BP1 е хиперфосфорилиран, сглобяването на eIF-4E комплекса с eIF-4G се стимулира 16, 31 .

Ако има лишаване от АА в диетата (особено Leu),

Фигура 3В Активиране на mTOR чрез лишаване от АА от диетата, фосфорилиране на 4E-BP1 и S6 протеин. Адаптиран от Fafournoux et al. (27) .В

mTOR се активира и причинява фосфорилиране на 4E-BP1. MTOR (цел на рапамицин) е друг вид киназа, чиято основна функция е да координира наличността на хранителни вещества с клетъчния растеж. По същия начин той фосфорилира протеините, необходими за свързването на иРНК с 40 S субединицата на рибозомата и рибозомния протеин S6 (rpS6, рибозомен протеин) 21, 32 (фиг. 2).

ФОСФОРИЛИРАНЕ НА ПРОТЕИНА S6

АМИНО КИСЕЛИНИ ПРИ ТРАНСКРИПЦИЯТА НА ГЕНИТЕ

Контролът на АА в генната транскрипция е проучен с помощта на молекулярни механизми, включващи гените CHOP (C/EBP хомоложен протеин) и гена на аспарагин синтетазата (AS).

Генът CHOP е ядрен протеин, свързан със семейството на транскрипционните фактори C/EBP (CCAATl), който се димеризира с други членове на своето семейство и участва в клетъчната апоптоза 27. От друга страна, в промотора на гена CHOP е идентифициран елемент на отговор на АА, наречен аминокиселинен елемент на отговор (AARE), способен да индуцира експресията в отговор на общото гладуване на АА 16. Съществува сходство между последователността на AARE (5'-ATTG-CATCA-3 ') със специфичните cis места на семействата на транскрипционни фактори C/EBP и ATF/CREB. Сред тези фактори само ATF2 и ATF4 участват в АА-зависима регулация от AARE 1, 29 .

АСПАРАГИН СИНТЕТАЗЕН ГЕН (КАТО)

АА могат да окажат влияние върху експресията на AS гена, което причинява увеличаване на скоростта на транскрипция и стабилността на пратената РНК. За синтеза на Asn и Glu от Gln и Asp са необходими ензим, наречен аспарагин синтетаза и ATP 36. Транскрипцията на AS гена се увеличава в отговор на липса на АА или глюкоза. По този начин нивата на tRNA-Asn намаляват, когато концентрацията на Asp намалява, докато активността и нивата на mRNA AS се увеличават. По този начин Gln и други АА участват в по-малка степен в репресията на AS гена. При анализа на тъканите на панкреаса се наблюдава по-голяма експресия на гена AS и той се повтаря при различни видове като хора, птици и гризачи 36 .

ГОНИЧНО ИЗРАЗЯВАНЕ НА ФАКТОРИТЕ НА РАСТЕЖ И АА

ДРУГИ ПРИМЕРИ НА ГЕНИ, РЕГУЛИРАНИ ОТ АА

Таблица IIВ Гени, регулирани от аминокиселини

Секрецията на растежен хормон (GH) се контролира от неговия хипоталамусен фактор (GHRF) и соматостатин. Експериментални проучвания показват, че гладуването намалява концентрацията на иРНК на GHRF, но не засяга соматостатин 39 мРНК. .

При бременни жени диета, богата на протеини, предизвиква експресията на ензими като рибонуклеаза (RNase), тиоредоксин редуктаза (TR) и лактат дехидрогеназа (LDH), наред с други. Напротив, при майчина диета с ниско съдържание на протеини, ензимите глутатион S трансфераза (GST), орнитин карбамоилтрансфераза (OCT) и аспартат трансаминаза (AST) 1 се изразяват главно .

Изказваме своята благодарност на Eduardo SÃas и VerÃnica Berumen за тяхната подкрепа с коментари и наблюдения.

1. Sanhueza J, Valenzuela A. Нутригеномика: разкриване на молекулярни аспекти на персонализираното хранене. Rev Chil Nutr 2012; 39 (1): 71-84. [В Връзки]

2. Национален институт по рака. Определение на NIH. САЩ: Министерство на здравеопазването и социалните услуги; 2017. Достъп на 25 май 2018 г. Достъпно на: https://www.cancer.gov/espanol/publicaciones/dictionary/def/nih [В Връзки В]

3. Световната здравна организация (СЗО). Електронна библиотека с научна документация за хранителните мерки (eLENA). 2018. Достъп на 25 май 2018 г. Достъпно на: http://www.who.int/elena/nutrient/es/ [Връзки В]

4. MedlinePlus. Аминокиселини. Национална медицинска библиотека на САЩ. 2018. Достъп до 25 май 2018 г. Достъпно на: https://medlineplus.gov/spanish/ency/article/002222.htm [В линкове В]

5. MedlinePlus. Хормони Национална медицинска библиотека на САЩ. Достъп до 25 май 2018 г. Наличен на: https://medlineplus.gov/spanish/hormones.html [В линкове В]

6. Hoffmann T, Cwiklinski E, Shah D, Stretton C, Hyde R, Taylor P, et al. Ефекти от наличността на натриев и аминокиселинен субстрат върху експресията и стабилността на транспортера на аминокиселини SNAT2 (SLC38A2). Front Pharmacol 2018; (63): 1-13. [В Връзки]

7. Heeley N, Blouet C. Централно засичане на аминокиселини в контрола на поведението при хранене. Преден ендокринол 2016; 7 (148): 1-11. [В Връзки]

8. Martin W, Armstrong E, Rodriguez N. Диетичен прием на протеини и бъбречна функция. Nutr Metab 2005; 2:25. [В Връзки]

9. Bernadier C, Hargrove J. Хранителни вещества и генна експресия. В: Бернадиер С, изд. Хранителни вещества и генна експресия. САЩ: CRC Press; 2017. pp. 353-4. [В Връзки]

10. Hutton B, CatalÃ-López F, Moher D. Разширението на изявлението PRISMA за систематични прегледи, включващо мета-анализ на мрежата: PRISMA-NMA. Med Clin (Barc) 2016; 147 (6): 231-80. [В Връзки]

11. Guirao-Goris J, Olmedo-Salas A, Ferrer-Ferrandis E. Прегледната статия. RIdEC 2016; 1 (1): 1-6. [В Връзки]

12. Vargas-Hernández J. Човешка нутригеномика: ефекти на храната или нейните компоненти върху експресията на РНК. Rev Fac Med 2016; 64 (2): 339-49. [В Връзки]

13. Ву Г. Аминокиселини: метаболизъм, функции и хранене. Аминокиселини 200; 37 (1): 1-17. [В Връзки]

14. Brasse-Lagnel C, Lavoinne A, Husson A. Контрол на експресията на гени на бозайници чрез аминокиселини, особено глутамин. FEBS J 2009; 6 (276): 1826-44. [В Връзки]

15. Ву Г. Функционални аминокиселини в растежа, размножаването и здравето. Adv Nutr 2010; 1: 31-7. [В Връзки]

17. Fitian AI, Cabrera R. Мониторинг на заболяванията на хепатоцелуларен карцином чрез метаболомика. World J Hepatol 2017; 9 (1): 1-17. [В Връзки]

19. Wang J, Chen L, Li P, Li X, Zhou H, Wang F, et al. Експресията на гени се променя в тънките черва на прасенца чрез отбиване и хранителни добавки с глутамин. J Nutr 2008; 138: 1025-36. [В Връзки]

20. Mauro-Lizcano A, LGіpez-Rivas A. Глутаминовият метаболизъм регулира FLIP експресията и чувствителността към TRAIL в тройно отрицателни клетки на рак на гърдата. Cell Death Dis 2018; 9 (205): 1-14. [В Връзки]

22. Adriao M, Chrisman CJ, Bielavsky M, Olinto SC, Shiraishi EM, Nunes MT. Аргининът увеличава експресията на гена на растежния хормон в клетките на хипофизата на плъхове и GH3. Невроендрокринология 2004; 79: 26-33. [В Връзки]

23. Hyun-Seok O, Se-Kwan O, Jum-Seek L, Chunyan W, Sung-Joon L. Ефекти на L-аргинин върху растежен хормон и инсулиноподобен растежен фактор 1. Food Sci Biotechnol 2017; 26 (6): 1749-54. [В Връзки]

24. Krause MS, McClenaghan NH, Flatt PR, Bittencourt PI, Murphy C, Newsholme P. L-аргининът е от съществено значение за функционалната цялост на бета-клетките на панкреаса, метаболизма и защитата от възпалително предизвикателство. J Endocrinol 2011; 211: 87-97. [В Връзки]

25. Jobgen W, Meininger C, Jobgen S, Li P, Lee M, Smith S, et al. Диетичните добавки с L-аргинин намаляват увеличаването на белите мазнини и подобряват скелетните мускули и масите на кафявите мазнини при индуцирани от диета затлъстели плъхове. J Nutr 2009; 139: 230-7. [В Връзки]

27. Fafournoux P, Bruhat A, Jousse C. Аминокиселинна регулация на генната експресия. Biochem J 2000; 351: 1-12. [В Връзки]

28. Nelson D, Cox M. РНК метаболизъм. В: Freeman WH, изд. Ленингер: принципи на биохимията. Испания: Ediciones Omega, S.A .; 2009. стр. 1028-33. [В Връзки]

29. Watson G, Ronai Z, Lau E. ATF2, парадигма на многостранната регулация на трансципиращите фактори в биологията и болестите. Pharmacol Res 2017; 119 (2017): 347-57. [В Връзки]

30. Zhou X, Lei X, Yijin W, Wenshi W, Sprengers D, Herold J, et al. Изискване на комплекса фактор 4F за иницииране на транслация на еукариот при репликация на вируса на хепатит Е. Антивирусен Res 2015; 124: 11-9. [В Връзки]

31. Averous J, Lambert-Langlais S, Mesclon F, Carraro V, Parry L, Jousse C, et al. GCN2 допринася за инхибиране на mTORC1 чрез лишаване от левцин чрез независим от ATF4 механизъм. ScI Rep 2016; 6 (27698): 1-10. [В Връзки]

32. Br¶er S, Br¶er A. Аменокиселинна хомеостаза и сигнализация в клетки и организми на бозайници. Biochem J 2017; 474 (12): 1935-63. [В Връзки]

33. Bond P. Регулиране на mTORC1 чрез растежни фактори, енергиен статус, аминокиселини и механични стимули с един поглед. Bond J Int Soc Sport Nutr 2016; 3 (8): 5-11. [В Връзки]

34. Magmuson B, Ekim B, Fingar DC. Регулиране и функция на рибозомния протеин S6 киназа (S6K) в mTOR сигнални мрежи. Biochem J 2012; 441 (1): 1-21. [В Връзки]

35. Li Y, Guo Y, Tang J, Jiang J, Chen Z. Нови прозрения в ролите на CHOP-индуцирана апоптоза при ER стрес. Acta Biochim Biophys Sin 2014; 46 (8): 629-40. [В Връзки]

36. Balasubramanian M, Butterworth E, Kilberg M. Аспарагин синтетаза: регулиране чрез клетъчен стрес и участие в туморната биология. Am J Physiol Endocrinol Metab 2013; 304: E789-99. [В Връзки]

37. Jousse C, Bruhat A, Ferrar M, Fafournoux P. Физиологичната концентрация на аминокиселини регулира експресията на протеин 1, свързващ инсулин-подобен на растежен фактор. Biochem J 1998; 334: 147-53. [В Връзки]

38. Passos de JesГєs R, De Nardi L, Da RGіs N, Salaorni S, Nagai MA, Brentani M, et al. Аминокиселините променят експресията на гена на чернодробните растежни фактори при недохранени плъхове. Nutr Hosp 2010; 25 (3): 382-7. [В Връзки]

39. Кларк С. Хранене и генетична експресия. В: Bowman B, Russell R, eds. Представете знания в храненето. 8ВЄ изд. Вашингтон: ILSI Press; 2001. стр. 750-60. [В Връзки]

40. Jun I, Yuka I, Satoko S, Shin-ich S, Takashi S, Tsutomu H, et al. Глутаминът стимулира генната експресия и обработката на протеини, свързващи регулаторните елементи на стерола, като по този начин увеличава експресията на техните целеви гени. FEBS J 2011; 278: 2739-50. [В Връзки]

42. Hellsten S, Lekholm E, Ahmad T, Fredriksson R. Генната експресия на множество SLC транспортери се променя в обезсмъртената хипоталамусна клетъчна линия N25/2 след аминокиселинен глад. FEBS Open Bio 2017; 7: 249-64. [В Връзки]

Получено: 02 април 2018 г .; Одобрен: 12 юли 2018 г.

В Това е статия, публикувана в отворен достъп под лиценз Creative Commons