функционалност

Ние се задълбочаваме в рамките на протеина, за да определим как е структуриран и неговата функционалност

Интересът към знанията за брашното скочи рязко заедно с консумацията му в испанските домове поради затварянето. Следващата стъпка за опознаване на панара е да се знае произходът на споменатото брашно: пшеницата и неговата протеинова стойност. Затова с помощта на експерт Карлос Миралбес, технически директор на Harinera La Meta, ние си слагаме научните очила, за да анализираме какво има вътре в този малък Triticum.

Когато дефинираме брашното от аналитична гледна точка по отношение на съдържанието на протеин, ние мислим и разбираме, че целият протеин има оптимална реакция в процеса на развитие на глутена, но това не е така. Има различни протеинови фракции, които си сътрудничат помежду си, някои със или без реологична функционалност.

Неглутеновите протеини (албумини, глобулини) представляват между 15% и 20% от общите пшенични протеини, разположени във външните части на пшеничното зърно и в по-малка степен в ендосперма (брашното), а биологичната му функция е структурни и метаболитни. Тези фракции имат по-висока хранителна стойност от глутенините, тъй като съдържанието им в аминокиселините лизин и метионин е по-високо. Те се извличат с вода и разредени физиологични разтвори и всъщност ние се възползваме от това обстоятелство, когато на лабораторно ниво искаме да определим съдържанието на мокър глутен и сух глутен в брашното (глутенин, глиадин), измивайки го с 2 % солена вода.%, влачейки албумините и глобулините и оставяйки неразтворимата фракция, глутена.

Протеини, принадлежащи към глутен (проламини) те представляват между 80 и 85% от общите пшенични протеини и са способни да образуват полимери със значителна структурна сложност и в някои аспекти все още предстои да бъдат изяснени. Те са разтворими в смеси от алкохол и вода (60-70% етанол или 50% изопропанол) и неразтворими във вода и физиологични разтвори. Те са съхраняващи протеини и се намират в ендосперма на пшеницата в непрекъсната матрица около нишестените гранули. Тези протеини са изградени от глиадини и глутенини.

Глиадини

Те са мономерни протеини от прости полипептидни вериги с молекулни тегла, които варират между 28 000 и 55 000 Da и представляват 30-40% от общите протеини. Те са хидрофобни протеини, от което произтича тяхната неразтворимост във вода или физиологични разтвори. Въз основа на степента на хидрофобност са идентифицирани четири вида глиадин: α, β, γ и ω . От функционална гледна точка те допринасят за вискозитета и разтегливостта на тестото. Те са много лепкави, когато се хидратират, показват малко или никакво съпротивление срещу разпространение и изглежда са отговорни за сцеплението на тестото..

По-рано посочихме, че наличието на някои аминокиселини определя реактивността и функционалността на протеините. По този начин, много важна аминокиселина в развитието на глутена е цистеинът. Тази аминокиселина има свободна тиолова група (R-SH), която може да реагира с друга свободна тиолова група от същата верига и да образува вътреверижна връзка, или с тиолова група от друга верига и да образува междуверижна връзка. Тези връзки между тиоловите групи на два цистеина се наричат ​​дисулфидни връзки или мостове и са от жизненоважно значение за развитието на глутеновата мрежа, чрез реакции, наречени тиол-дисулфидни обменни реакции. Тези реакции обясняват разцепването и образуването на дисулфидни мостове между различни области на протеините, които са ориентирани в месенето, за да образуват глутен.

В α, β и γ глиадините, връзките между полипептидните вериги на протеините са изключително вътреверижни, докато при ω глиадините няма тиолтиолови реакции за образуване на дисулфидни мостове.

Глутенини

Фракцията на глутенин е хетерогенна смес от полимери с молекулно тегло, вариращо от приблизително 80 000 до няколко милиона Da.

Глутенините могат да бъдат разделени от своя страна в тяхната първична структура на субединици с ниско молекулно тегло (LMW - ниско молекулно тегло - 32 000-35 000 Da) и на субединици с високо молекулно тегло (HMW - високо молекулно тегло - 67 000-88 000 дава). Тези единици са свързани помежду си чрез междуверижни дисулфидни мостове.

Понастоящем приетият модел за описание на конформационната структура на глутена е този на Shewry et al. (2001) (fi g. 1). Изхождаме от идеята, че голяма част от субединиците с високо молекулно тегло (HMW) се състоят от къси последователности от аминокиселини, които приемат триизмерна структура под формата на β завои (β оборот)., приемане на структура, подобна на тази на кея, което би обяснило по символичен начин ефекта на еластичност. Тези последователности образуват гръбначния стълб с междумолекулни връзки от глава до опашка, т.е. опашката на една субединица до главата на друга субединица. Глутениновите субединици с ниско молекулно тегло (LMW) са дисулфидно свързани към гръбнака, докато глиадините са нековалентно свързани с глутенини с високо молекулно тегло.

Цьолиакия

Целиакия или непоносимост към глутен е форма на ентеропатия, която засяга тънките черва на генетично предразположени хора и се проявява чрез поглъщане на храни, съдържащи глутен.

Тази непоносимост предизвиква характерна лезия на чревната лигавица и причинява пълна или частична загуба на вили, които облицоват тънките черва. Това пречи на усвояването на хранителни вещества (протеини, мазнини, въглехидрати и др.), Тъй като чревните власинки са отговорни за усвояването. Единственото ефективно лечение на целиакия в момента е пълното елиминиране на глутена от диетата за цял живот. Това предполага елиминиране на източниците на глутен от храната, били те пшеница, ръж, ечемик или спелта. Подобрението на симптомите е очевидно в рамките на няколко дни или седмици след започване на безглутенова диета и вилите са частично или напълно възстановени.

Протеините, които показват тази токсичност, са протеини за съхранение (проламини), особено глиадин в пшенично брашно и секалин в ръж, авенин в овес или хордеин в ечемик. Брашното от спелта също съдържа глиадини и глутенини, което не го прави подходящо за консумация от хора с цьолиакия..

Карлос Миралбес

Технически директор

Библиография

Amend, T.; Belitz, H. (1990). Образуването на тесто и глутен - изследване чрез сканираща електронна микроскопия. Z Lebensm unters Forsch, 190, 401-409.

Ламакия, С .; Камарка, А .; Пикасия, С.; Di Luccia, A .; Gianfrani, C. (2014). Безглутенова храна на зърнени култури: как да се съчетаят хранителните и технологичните свойства на пшеничните протеини с безопасността за пациенти с целиакия. Хранителни вещества, 6 (2), 575-590.

Goesaert, H .; Brijs, K.; Veraverbeke, W. S.; Courtin, C. M.; Gebruers, K .; Delcour, J. A. (2005). Съставки на пшеничното брашно: как те влияят върху качеството на хляба и как да повлияят на тяхната функционалност. Тенденции в науката и технологиите за храните, 16, 12-30.

Shewry, P.R .; Попино, Ю.; Лафиандра, Д.; Белтън, П. (2001). Субединици на пшеничен глутенин и еластичност на тестото: констатации от проекта EUROWHEAT. Тенденции в науката и технологиите за храните, 11, 433-441.